Una chaperona molecular es una proteína que ayuda a otras proteínas a alcanzar su conformación tridimensional adecuada, previniendo la formación incorrecta y la agregación de proteínas. Las chaperonas moleculares son esenciales para mantener la homeostasis celular y garantizar que las proteínas recién sintetizadas se plieguen correctamente y no formen agregados que podrían ser perjudiciales para la célula.
Ejemplos de Chaperonas Moleculares
- Hsp70: La familia de proteínas Hsp70 es una de las más conocidas y ampliamente estudiadas chaperonas moleculares. Estas proteínas están presentes en todos los organismos y ayudan en el plegamiento de proteínas recién sintetizadas y en la prevención de la agregación.
- Chaperoninas: Las chaperoninas son complejos de proteínas que forman estructuras cilíndricas donde las proteínas pueden plegarse correctamente. El grupo I de chaperoninas incluye el complejo GroEL-GroES en bacterias y el grupo II incluye el complejo TRiC en eucariotas.
- Hsp90: Hsp90 es una chaperona molecular que se encuentra en eucariotas y está involucrada en la estabilización y activación de proteínas clientas, incluidas las proteínas de señalización y los factores de transcripción.
- Hsp60: Hsp60 es una chaperona mitocondrial que coopera con Hsp10 para facilitar el plegamiento de proteínas en la matriz mitocondrial.
- Prefoldina: La prefoldina es un complejo de proteínas que ayuda en el plegamiento de proteínas recién sintetizadas en el citosol y previene la formación de agregados.
Sinónimos de Chaperona Molecular
- Proteína chaperona
- Chaperona de proteínas
- Chaperona celular
- Proteína de choque térmico (en algunos casos)